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马长乐教授课题组揭示新的选择性自噬途径

发布时间:2019-06-14

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马长乐教授课题组揭示新的选择性自噬途径

当前位置:马长乐教授课题组揭示新的选择性自噬途径2019年04月23日15:25点击:[]2019年4月21日,细胞生物学研究的国际权威刊物Autophagy(影响因子)在线发表了生命科学学院马长乐教授课题组题为“Theautophagicdegradationofcytosolicpoolsofperoxisomalproteinsbyanewselectivepathway”的研究论文,揭示了毕赤酵母胞质中的过氧化物酶体蛋白通过一种新的不依赖Atg30的选择性自噬途径进行降解,从而保护细胞不发生无用的酶反应,避免有毒产物在胞质中积累。 过氧化物酶体是真核生物中自由基清除及脂肪酸β-氧化的重要场所。

过氧化物酶体基质蛋白含有两种不同的过氧化物酶体定位信号(PTS),PTS1和PTS2。 毕赤酵母中,PTS1蛋白通过受体Pex5转运到过氧化物酶体基质中;PTS2蛋白通过受体Pex7及辅助受体Pex20转运到过氧化酶体基质中。 受体Pex5和Pex7大部分存在胞质中,通过在细胞质及过氧化物酶体腔内穿梭以维持过氧化物酶体基质蛋白的转运。 模式生物毕赤酵母在从营养丰富条件转移到营养缺陷条件时,过氧化物酶体会通过依赖于自噬受体Atg30的选择性自噬途径降解,但胞质中PTS蛋白受体及冗余或错误定位到胞质中的PTS蛋白的降解机制目前还不清楚。 马长乐教授课题组以毕赤酵母为研究材料,通过生化实验及荧光显微观察发现,营养缺陷条件下,胞质PTS蛋白受体Pex5及Pex7的降解不依赖Atg30,而是依赖于Atg11介导的选择性自噬途径。

在缺失乙醇氧化酶等PTS1蛋白的细胞中或在不能结合PTS1蛋白的Pex5突变体中,Pex5的降解被阻断;在缺失硫解酶的细胞中或在不能结合PTS2蛋白的Pex7突变体中,Pex7的降解被阻断。 Pex5和Pex7的降解依赖于其结合的PTS蛋白,然而胞质中PTS蛋白的降解却不依赖其受体的存在。

该研究揭示了与过氧化物酶体相关的一种新的选择性自噬途径,即不依赖Atg30而依赖Atg11的选择性自噬途径,用来降解胞质中冗余或错误定位的过氧化物酶体相关蛋白,与依赖于Atg30的经典过氧化酶体自噬途径共同调节细胞内过氧化物酶体的稳态。 该文章以山东师范大学为第一和通讯作者单位,马长乐教授为通讯作者,博士研究生王晓凤和王萍萍教授为共同第一作者。

课题研究得到了美国加州大学圣地亚哥分校SureshSubramani教授和Jean-ClaudeFarré博士的帮助。

该研究得到了国家自然科学基金、山东省自然科学基金、山东省泰山学者人才计划等项目的资助。

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